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Die Collagenstruktur beschreibt den molekularen Aufbau von Kollagen, dem häufigsten Strukturprotein im menschlichen Körper. Sie bildet die Grundlage für Festigkeit und Elastizität von Geweben.
Die Collagenstruktur beschreibt den molekularen Aufbau von Kollagen, dem häufigsten Strukturprotein im menschlichen Körper. Sie bildet die Grundlage für Festigkeit und Elastizität von Geweben.
Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Körper und macht etwa 25–35 % der gesamten Proteinmasse aus. Die Collagenstruktur beschreibt den hierarchischen molekularen Aufbau dieses Strukturproteins – von der Aminosäuresequenz bis zur makroskopischen Gewebeebene. Kollagen verleiht Haut, Knochen, Knorpel, Sehnen, Bändern und Gefäßwänden ihre mechanische Stabilität und Belastbarkeit.
Die Grundlage der Collagenstruktur ist eine charakteristische Aminosäuresequenz. Jede Polypeptidkette (sogenannte Alpha-Kette) weist ein sich wiederholendes Tripeptid-Motiv auf: Gly-X-Y. Dabei steht Gly für Glycin, während X und Y häufig Prolin und Hydroxyprolin sind. Glycin ist als kleinste Aminosäure unverzichtbar, da sie in der engen Kernregion der späteren Tripelhelix Platz findet.
Drei Alpha-Ketten winden sich umeinander und bilden eine rechtsgängige Tripelhelix – das charakteristische Strukturmerkmal aller Kollagentypen. Diese Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Ketten stabilisiert. Hydroxyprolin spielt dabei eine entscheidende Rolle, da es zusätzliche Wasserstoffbrücken ermöglicht. Die Hydroxylierung von Prolin ist Vitamin-C-abhängig (Ascorbinsäure), weshalb ein Vitamin-C-Mangel zu instabilem Kollagen und der Erkrankung Skorbut führt.
Mehrere Tripelhelices lagern sich zu Kollagenfibrillen zusammen, die durch kovalente Quervernetzungen (Cross-Links) stabilisiert werden. Diese Fibrillen bündeln sich weiter zu Kollagenfasern, die je nach Gewebetyp unterschiedlich organisiert sind. In Sehnen verlaufen die Fasern parallel für maximale Zugfestigkeit, in der Haut sind sie netzartig verflochten für mehrdimensionale Belastbarkeit.
Es gibt mindestens 28 verschiedene Kollagentypen, die sich in ihrer Aminosäurezusammensetzung, Kettenzahl und strukturellen Organisation unterscheiden. Die wichtigsten Typen sind:
Die Bildung von Kollagen ist ein mehrstufiger Prozess:
Störungen der Collagenstruktur oder -biosynthese führen zu einer Vielzahl von Erkrankungen:
Für die Aufrechterhaltung einer gesunden Collagenstruktur sind bestimmte Nährstoffe essenziell: Vitamin C (für die Hydroxylierung), Zink und Kupfer (als Kofaktoren kollagensynthetisierender Enzyme) sowie Prolin und Glycin als Bausteine. Hydrolysiierte Kollagenpeptide (Kollagenhydrolysat) werden als Nahrungsergänzungsmittel eingesetzt und zeigen in klinischen Studien positive Effekte auf Hautelastizität und Gelenkgesundheit.
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