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LL-37 ist ein körpereigenes antimikrobielles Peptid aus der Cathelicidin-Familie, das eine zentrale Rolle in der angeborenen Immunabwehr spielt und entzündungsregulierende Eigenschaften besitzt.
LL-37 ist ein körpereigenes antimikrobielles Peptid aus der Cathelicidin-Familie, das eine zentrale Rolle in der angeborenen Immunabwehr spielt und entzündungsregulierende Eigenschaften besitzt.
LL-37 ist ein antimikrobielles Peptid (AMP) und das einzige bekannte humane Mitglied der Cathelicidin-Familie. Es wird aus dem Vorläuferprotein hCAP-18 (human cationic antimicrobial protein 18) freigesetzt und besteht aus 37 Aminosäuren, wobei die ersten beiden Aminosäuren Leucin (L) sind – daher der Name LL-37. Das Peptid wird von verschiedenen Zelltypen produziert, darunter Neutrophile, Keratinozyten, Epithelzellen der Atemwege und Darmschleimhaut sowie Makrophagen.
LL-37 erfüllt im menschlichen Körper vielfältige und wichtige Aufgaben:
Die Produktion von LL-37 im Körper wird durch verschiedene Faktoren reguliert. Vitamin D spielt hierbei eine besonders wichtige Rolle: Es stimuliert die Expression des CAMP-Gens (Cathelicidin Antimicrobial Peptide), das für die Bildung von LL-37 verantwortlich ist. Weitere Faktoren, die die LL-37-Produktion beeinflussen, sind:
Ein Mangel oder eine verminderte Aktivität von LL-37 wird mit erhöhter Infektanfälligkeit und bestimmten Erkrankungen in Verbindung gebracht:
Umgekehrt kann eine übermäßige LL-37-Produktion auch schädlich sein:
Aufgrund seiner vielfältigen Eigenschaften ist LL-37 ein intensiv erforschter Wirkstoff in der biomedizinischen Forschung. Mögliche therapeutische Anwendungsgebiete umfassen:
Die Messung von LL-37-Spiegeln im Blut, Stuhl, Speichel oder Hautgewebe kann in der Forschung und Klinik als Biomarker eingesetzt werden, um Entzündungszustände, die Stärke der angeborenen Immunabwehr oder das Ansprechen auf Therapien zu beurteilen. Standardisierte klinische Routinetests sind jedoch derzeit noch in der Entwicklung.
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